АМИЛОДЕКСТРИН

АМИЛОДЕКСТРИН = амило-1,6-глюкозидаза

№ CAS: 9012-47-9
ЕС нет. : 3.2.1.33

Описание: Этот фермент гидролизует незамещенную глюкозную единицу, связанную α (1 → 6) связью с α (1 → 4) глюкозной цепью.
Активность фермента амило декстрина, обнаруженная у млекопитающих и дрожжей, проявляется в полипептидной цепи, содержащей два активных центра.
Другая активность амило-декстрина аналогична активности EC 2.4.1.25 (4-α-глюканотрансфераза), которая действует на цепи декстрина, ограничивающие гликогенфосфорилазу, обнажая отдельные остатки глюкозы, которые затем могут гидролизоваться с помощью активности 6-α-глюкозидазы.
Вместе эти две активности составляют систему разветвления гликогена.

Форма: жидкий или лиофилизированный порошок.

Номер комиссии по ферменту: EC 3.2.1.33

№ CAS: 9012-47-9

Хранение: Кратковременно хранить при температуре +4 ºC.
Для длительного хранения храните его при -20 ºC ～ -80 ºC.

Синонимы: амило-1,6-глюкозидаза; декстрин-6-α-D-глюкозидаза; амилопектин-1,6-глюкозидаза; декстрин-1,6-глюкозидаза; декстрин α-1,6-глюкогидролаза с ограничением гликогенфосфорилазы

Реакция: гидролиз (1 → 6) -α-D-глюкозидных разветвленных связей в декстрине, ограничивающем гликогенфосфорилазу.

Примечания: Этот товар требует индивидуального производства, а время выполнения заказа составляет 5-9 недель.
Мы можем изготовить на заказ в соответствии с вашими требованиями.

Конечный продукт гидролиза амилопектина β-амилазой; для дальнейшего гидролиза требуется амило-1,6-глюкозидаза, которая атакует точки ветвления.
Обозначается по цветовой реакции с йодом (амилодекстрин становится синим).
Сравните: ахродекстрин, эритродекстрин.

Как существительные, разница между декстрином и амилозой состоит в том, что декстрин (углевод) представляет собой любой из ряда полимеров глюкозы, промежуточных по сложности между мальтозой и крахмалом, полученных ферментативным гидролизом крахмала; используется в коммерческих целях в качестве адгезивов, в то время как амилоза (углевод) является растворимой формой крахмала (нерастворимой формой является амилопектин), который представляет собой линейный полимер глюкозы.

ОПИСАНИЕ ТОВАРА
Амило-декстриновый продукт получают путем глубокой ферментации Bacillus subtilis с последующей очисткой и составлением.
Амило-декстрин - это термостабильный фермент разветвления, способный работать при низких значениях pH, и он широко используется в пивоварении, переработке крахмального сахара, ферментации глутамата натрия и спирта и т. Д.

МЕХАНИЗМ
Пуллуланаза представляет собой тип изоамилазы, которая может селективно гидролизовать α-1,6-глюкозидную связь в пуллулане, крахмале и олигосахаридах, тем самым делая возможным полный гидролиз разветвленного крахмала.
Вместе с другими ферментами (глюкоамилаза, β-амилаза) он ускоряет осахаривание и увеличивает выход глюкозы или мальтозы.

РЕКОМЕНДАЦИЯ ПО ПРИМЕНЕНИЮ
Производство глюкозы: рекомендуемая доза составляет 0,35-0,6 л на тонну сухого крахмала вместе с глюкоамилазой на стадии осахаривания.
Мальтозный сироп: рекомендуемая доза составляет 1-2 л на тонну сухого крахмала вместе с грибковой альфа-амилазой, которую можно использовать на стадии осахаривания.
В варочном цехе: рекомендуемая дозировка составляет 0,4-0,8 л ферментного препарата на тонну всего сырья.
Амило-декстрин, используемый для разложения амилопектина и производства сухого пива.

Дозировка должна быть оптимизирована в зависимости от каждого применения, характеристик сырья, ожидаемого продукта и параметров обработки.
Амило-декстрин лучше начинать с удобного объема.

МЕРЫ ПРЕДОСТОРОЖНОСТИ ПРИ ОБРАЩЕНИИ
Ферментные препараты - это белки, которые могут вызывать сенсибилизацию и вызывать симптомы аллергического типа у восприимчивых людей.
Продолжительный контакт может вызвать незначительное раздражение кожи, глаз или слизистой оболочки носа.
Следует избегать любого прямого контакта с человеческим телом.
При появлении раздражения или аллергической реакции кожи или глаз обратитесь к врачу.

ПРЕДУПРЕЖДЕНИЯ
После использования каждый раз закрывать, чтобы избежать микробных инфекций и инактивации ферментов до конца.

УПАКОВКА И ХРАНЕНИЕ
Пакет 25 кг / барабан; 1,125 кг / барабан.

Хранение ： Хранить герметично в сухом и прохладном месте и избегать попадания прямых солнечных лучей.
Небольшое осаждение допустимо, так как оно не повлияет на характеристики продукта.
Срок годности: 12 месяцев в сухом прохладном месте.

Амило-альфа-1,6-глюкозидаза (EC 3.2.1.33, амило-1,6-глюкозидаза, декстрин-6-альфа-D-глюкозидаза, амилопектин 1,6-глюкозидаза, декстрин-1,6-глюкозидаза, гликогенфосфорилаза- limit dextrin alpha-1,6-glucohydrolase) представляет собой фермент с систематическим названием гликогенфосфорилаза-limit dextrin 6-alpha-glucohydrolase.
Фермент амило декстрин катализирует следующую химическую реакцию

Гидролиз (1-> 6) -альфа-D-глюкозидных разветвленных связей в гликогене
Фермент амило декстрин гидролизует незамещенную (1-> 4) -связанную цепь глюкозы.

Фермент амило декстрин гидролизует незамещенное звено глюкозы, связанное альфа (1-> 6) связью с альфа (1-> 4) цепью глюкозы.
Активность фермента амило декстрина, обнаруженная у млекопитающих и дрожжей, проявляется в полипептидной цепи, содержащей два активных центра.
Другая активность амило-декстрина аналогична активности EC 2.4.1.25 (4-альфа-глюканотрансфераза), которая действует на цепи декстрина, ограничивающие гликогенфосфорилазу, обнажая отдельные остатки глюкозы, которые затем могут гидролизоваться благодаря активности 6-альфа-глюкозидазы.
Вместе эти две активности составляют систему разветвления гликогена.

Синонимы
амило-1,6-глюкозидаза,
фермент дебранчер,
амило-альфа-1,
6-глюкозидаза,
белок-дебранчер,
амило-альфа-1,
6-глюкозидазная активность,
амило-1,
6-глюкозидаза / 4-альфа-глюканотрансфераза,
декстрин-6-глюкогидролаза,
амило-1,
6-глюкозидазная активность,
амилопектин 1,
6-глюкозидазная активность,
активность декстрин-6-альфа-D-глюкозидазы,
активность декстрин-1,6-глюкозидазы,
гликогенфосфорилаза ограничивает активность декстрин-альфа-1,6-глюкогидролазы,
активность амилопектин-1,6-глюкозидазы,
активность декстрин-1,6-глюкозидазы,
декстрин альфа-1 с ограничением гликогенфосфорилазы,
6-глюкогидролазная активность

Дефицит амило-1,6-глюкозидазы приводит к неспособности расщеплять гликоген за пределы его точек ветвления 1: 4/1: 6 (отсюда и называется дефицит дебранчера).
Только приблизительно 10% запасов гликогена доступны до того, как появится точка разветвления.
По достижении точки ветвления гликогенолиз не может продолжаться, и возникает гипогликемия.
Повышенного уровня лактата не происходит, потому что гликолиз может протекать полностью без накопления лактата.
Отложение гликогена в печени вызывает массивную гепатомегалию, связанную с заметным повышением активности печеночных ферментов с нарушением нормального развития.
Поскольку глюконеогенез может происходить эффективно, гипогликемия не так серьезна, как GSD-Ia, и возникает только после более длительного голодания.
Такого перегрузки противорегулирующих гормонов нет, поэтому липолиз не включается постоянно, и гиперлипидемия не является признаком.
Кетонурия возникает при длительном голодании.

Долгосрочные осложнения включают сильную мышечную слабость и смерть от кардиомиопатии у пациентов с поражением мышц.
Может возникнуть цирроз печени, что приведет к печеночной недостаточности.

Диагноз амило декстрина подозревается у детей с нарушением нормального развития и массивной гепатомегалией.
В отличие от пациентов с GSD-Ia, пациенты с GSD-III имеют заметное повышение AST и ALT.
Амило-декстрин не вызывает повышения лактата при гипогликемии, и наблюдается повышение уровня глюкозы в ответ на тест на стимуляцию глюкагоном с кормлением, но не в тесте на стимуляцию глюкагоном натощак (после 6-8-часового голодания).
Диагноз может быть поставлен с помощью ферментативных исследований биопсии печени или лейкоцитов.
Помимо проблем с печенью, от 33% до 50% пациентов страдают миопатией, которая приводит к мышечной слабости и кардиомиопатии.
У этих детей повышается уровень креатинкиназы (КК) с 3-х до 4-х лет.

Лечение немиопатической формы заключается в частом кормлении и избегании ночного голодания путем непрерывного назогастрального кормления глюкозой или ночной терапии сырым кукурузным крахмалом.
Для людей с миопатией диета с высоким содержанием белка действует как источник глюконеогенного субстрата и может предотвратить тяжелое мышечное истощение и кардиомиопатию.

Изучено развитие активности амило-1,6-глюкозидазы в печени плодов крысы.
Активность контрольных плодов высокая на 17,5 день, снижается с 17,5 дня до 19,5 дня, а затем повышается в течение следующих дней.
У гипофизэктомированных плодов повышение активности подавляется, но не снижается.
Более того, если мать подверглась адреналэктомии, то уменьшение и увеличение у гипофизэктомированных плодов не происходит.
Введение гормона роста достаточно эффективно для предотвращения снижения активности ферментов, но лечение кортизолом не предотвращает этого.
В отличие от амило декстрина, кортизол вызывает преждевременное снижение активности интактных плодов.
Эти данные свидетельствуют о том, что во время жизни плода в регуляции активности амило-1,6-глюкозидазы участвуют два механизма гормональной регуляции: кортизол оказывает репрессивное влияние на ферментативную активность, в то время как гормон роста действует как индуктор.

В этом исследовании мы охарактеризовали роль амило-альфа-1,6-глюкозидазы (Aa16GL) в биологии и инфекционности Toxoplasma gondii с использованием штаммов Aa16GL-дефицитных паразитов RH типа I и Prugniaud (Pru) типа II.
Субклеточная локализация белка Aa16GL характеризовалась меткой 3 × HA на 3'-конце эндогенного локуса гена Aa16GL.
Иммуноокрашивание экспрессированного белка Aa16GL показало, что он расположен в нескольких небольших точках цитоплазмы.
Функциональная характеристика мутантов ΔAa16GL с использованием анализа бляшек, анализа выхода и анализа внутриклеточной репликации показала, что паразиты, лишенные Aa16GL, демонстрируют небольшое снижение скорости роста, но остаются вирулентными для мышей.
Хотя тахизоиты PruΔAa16GL сохраняли способность дифференцироваться в брадизоиты in vitro, они демонстрировали небольшое снижение их способности образовывать цисты у мышей.
Открытия амило-декстрина раскрывают новые свойства Aa16GL и предполагают, что, хотя он не играет существенной роли в опосредовании инфекционности T. gondii, этот белок может влиять на образование кист паразита у мышей.

Ген амило декстрина кодирует фермент, расщепляющий ответвления гликогена, который участвует в деградации гликогена.
Фермент амило-декстрин обладает двумя независимыми каталитическими активностями, которые проявляются в разных участках белка: активность 4-альфа-глюкотрансферазы и активность амило-1,6-глюкозидазы.
Мутации в этом гене связаны с болезнью накопления гликогена, хотя имеет место широкий спектр ферментативной и клинической вариабельности, которая может быть связана с тканеспецифическим альтернативным сплайсингом.
Описаны альтернативно сплайсированные транскрипты, кодирующие разные изоформы.

Фермент разветвления гликогена (GDE) имеет две ферментативные активности: 4-альфа-глюканотрансферазу и амило-альфа-1,6-глюкозидазу. Продукты с 6-O-альфа-глюкозильными структурами, образованными из фосфорилазы, ограничивают декстрин за счет активности 4-альфа-глюканотрансферазы, гидролизуются до глюкозы за счет активности амило-альфа-1,6-глюкозидазы.
Здесь мы исследовали активный центр амило-альфа-1,6-глюкозидазы в GDE печени свиньи с использованием различных 6-O-альфа-глюкозилпиридиламино (PA) -мальтоолигосахаридов со структурами (Glcalpha1-4) (m) (Glcalpha1 -6) Glcalpha1-4 (Glcalpha1-4) (n) GlcPA (GlcPA, остаток 1-дезокси-1 - [(2-пиридил) амино] -D-глюцитола).
Флуорогенные декстрины получали из 6-O-альфа-глюкозил-альфа-, бета- или гамма-циклодекстрина путем частичного кислотного гидролиза с последующим флуоресцентным мечением остатков восстанавливающих концов гидролизатов и разделением гель-фильтрацией и обращенно-фазовым методом. ВЭЖХ.
GDE свиной печени гидролизовал декстрины со структурой Glcalpha1-4 (Glcalpha1-6) Glcalpha1-4Glc до глюкозы и соответствующих PA-мальтоолигосахаридов, тогда как другие декстрины не подвергались гидролизу.
Амилодекстрин, субстраты должны иметь два глюкозильных остатка, расположенных между изомальтозильным фрагментом, подлежащим гидролизу.
Скорость гидролиза увеличивалась с увеличением m и достигла максимума при m = 4. Скорости были максимальными при n = 1, но не сильно изменялись при изменении n.
Из исследованных декстринов Glcalpha1-4Glcalpha1-4Glcalpha1-4Glcalpha1-4 (Glcalpha1-6) Glcalpha1-4Glcalpha1-4GlcPA (6 (3) -O-альфа-глюкозил-PA-мальтогептаоза) гидролизовался наиболее быстро, что позволяет предположить, что он подходит для лучший в активном центре амило-альфа-1,6-глюкозидазы.
Вероятно, что амило декстрин в активном центре вмещает 6 (2) -O-альфа-глюкозил-мальтогексаозу, и что взаимодействия семи остатков глюкозила с активным центром обеспечивают наиболее быстрый гидролиз альфа-1,6-глюкозидной связи изомальтозильный фрагмент.

Фермент амило декстрин гидролизует незамещенное звено глюкозы, связанное альфа (1-> 6) связью с альфа (1-> 4) цепью глюкозы.
Активность фермента амило декстрина, обнаруженная у млекопитающих и Saccharomyces cerevisiae, проявляется в полипептидной цепи, содержащей два активных центра.
Другая активность амило-декстрина аналогична активности EC 2.4.1.25, которая действует на цепи декстрина, ограничивающие гликогенфосфорилазу, обнажая отдельные остатки глюкозы, которые затем может гидролизовать активность 6-альфа-глюкозидазы.
Вместе эти две активности составляют систему разветвления гликогена.

Синонимы: амило-1,6-глюкозидаза, декстрин-6-α-D-глюкозидаза, амилопектин-1,6-глюкозидаза, декстрин-1,6-глюкозидаза, декстрин α 1,6-глюкозидаза с ограничением гликогенфосфорилазы.

Систематическое название: декстрин 6-α-глюкогидролаза с ограничением гликогенфосфорилазы.

Ссылки на объединение: BRENDA: 3.2.1.33, ENZYME: 3.2.1.33, IUBMB-ExplorEnz: 3.2.1.33

Реакция: декстрин α-предела с короткими ветвями + H2O → декстрин α-предела с разветвленными цепями + β-D-глюкоза

Неофициальные реакции: α-предельный декстрин + H2O → мальтотетраоза + α-предельный декстрин с разветвленными цепями.

Катализ гидролиза (1-> 6) -альфа-D-глюкозидных разветвленных связей в декстрине предельного гликогенфосфорилазы.
Лимитный декстрин - это сильно разветвленное ядро, которое остается после исчерпывающей обработки гликогена гликогенфосфорилазой.
Амилодекстрин образуется, потому что эти ферменты не могут гидролизовать имеющиеся (1-> 6) гликозидные связи.

Выбор полимера для биомедицинского применения является сложной задачей, учитывая большое разнообразие доступных природных и синтетических полимеров, часто связанных с неоднородностью структуры и размеров.
Выбор зависит не только от физико-химических и биохимических свойств, но и от обязательных доклинических испытаний для обеспечения безопасности.
Амило-декстрин, несмотря на широкую доступность биоразлагаемых полимеров, растущий спрос продолжает подпитывать интерес не только к разработке новых материалов, но и к улучшению характеристик существующих. Природные полимеры обычно поддаются биологическому разложению, и многие из них обладают превосходной биосовместимостью.
С полимерами амило-декстрина можно манипулировать для производства различных составов, таких как капсулы, гидрогели или наногели (наночастицы гидрогеля), отвечающих особым требованиям, таким как - в последнем случае - емкость загрузки, время циркуляции и способность накапливаться в намеченных патологических участках.
Крахмал является наиболее распространенным и распространенным запасным углеводом в растениях, семенах зерновых (рис, кукуруза, пшеница, ячмень, сорго и др.), Представляющих наиболее важный источник, за ним следуют клубни (например, картофель, сладкий картофель, ямс), корни ( например, маниока, таро), а также семена фасоли и гороха.

Большинство природных крахмалов состоят из двух полимеров глюкозы, называемых амилозой и амилопектином.
Амилоза в основном представляет собой линейную цепь, состоящую из остатков α-D-гликопиранозы, обозначенных α-1,4-гликозидными связями.
Молекула амилопектина имеет ту же структуру, что и амилоза, но, кроме того, содержит α-1,6-гликозидные связи в точках ветвления.
Амилопектин химически похож на гликоген (растворимый полиглюкан, накапливаемый в качестве запасного соединения у животных, грибов и бактерий), а также полимер глюкозы, состоящий из α-1,4 связанных и α-1,6 разветвленных цепей.
Однако гликоген более разветвлен, чем амилопектин.
Крахмалы из разного ботанического происхождения немного различаются по содержанию амилозы, распределению длин цепей, молекулярной массе и количеству цепей на кластер, среди прочего.
Однако общие молекулярные характеристики крахмалов более или менее одинаковы: все они содержат 10–20% амилозы и 80–90% амилопектина.
Недавно в нескольких обзорах сообщалось об использовании крахмала в биомедицинских целях, поэтому в этой статье мы не будем затрагивать эту тему.
Вместо этого ввод амило декстрина будет сосредоточен на биомедицинских применениях производного крахмала: декстрина.

Реакция
Гидролиз (1right6) -альфа-D-глюкозидных ответвлений связей в декстрине предельного гликогенфосфорилазы
Комментарии:
Фермент амило декстрин гидролизует незамещенное звено глюкозы, связанное α (1 → 6) связью с α (1 → 4) цепью глюкозы.
Активность фермента амило декстрина, обнаруженная у млекопитающих и дрожжей, находится в полипептидной цепи, содержащей два активных
Другая активность амило-декстрина аналогична активности EC 2.4.1.25 (4-α-глюканотрансфераза), которая действует на цепи декстрина, ограничивающие гликогенфосфорилазу, обнажая отдельные остатки глюкозы, которые затем могут гидролизоваться с помощью активности 6-α-глюкозидазы. Вместе эти две активности составляют систему разветвления гликогена.

Образование мутантов амило-1,6-глюкозидазы, 4-α-глюканотрансферазы (AGL).
(А) Мутанты AGL образуют агресомы. Клетки трансфицировали HA-меченными конструкциями AGL в течение 12 часов, а затем добавляли 10 мкМ MG-132.

EC 3.2.1.33;
другое название: декстрин-6-α-d-глюкозидаза; фермент, который катализирует эндогидролиз 1,6-α-d-глюкозидных связей в точках разветвления цепей 1,4-связанных остатков α-d-глюкозы.
Человеческий фермент также обладает активностью по разветвлению гликогена (4-α-глюканотрансфераза).

Утвержденный символ: AGL
Утвержденное имя. амило-альфа-1, 6-глюкозидаза, 4-альфа-глюканотрансфераза
Тип локуса: ген с белковым продуктом
Идентификатор HGNC: HGNC: 321
Статус символа: Утверждено
Предыдущие названия: амило-1, 6-глюкозидаза, 4-альфа-глюканотрансфераза
Символы псевдонима: GDE
Псевдонимы: фермент разветвления гликогена, болезнь накопления гликогена III типа.
Хромосомное расположение: 1p21.2
Генные группы: гликозидгидролазы.

Ген AGL кодирует фермент, расщепляющий ответвления гликогена, большой мономерный белок с молекулярной массой примерно 160 кДа.
Фермент обладает двумя каталитическими активностями: амило-1,6-глюкозидаза (EC 3.2.1.33) и 4-альфа-глюканотрансфераза.
Две активности определяются в отдельных каталитических сайтах полипептидной цепи и могут функционировать независимо друг от друга.
И активность, и связывание гликогена необходимы для полноценного функционирования.

Амило-1,6-глюкозидаза или фермент разветвления присутствует в лейкоцитах нормальных людей.
Активность амилодекстрина в 50-100 раз меньше активности фосфорилазы лейкоцитов.
В лейкоцитах пациентов с заболеванием накопления гликогена из-за дефицита фермента разветвления амило-1,6-глюкозидаза не обнаруживается.

Запись: EC 3.2.1.33

Имя:
амило-альфа-1,6-глюкозидаза;
амило-1,6-глюкозидаза;
декстрин-6-альфа-D-глюкозидаза;
амилопектин-1,6-глюкозидаза;
декстрин-1,6-глюкозидаза;
декстрин-альфа-1,6-глюкогидролаза с ограничением гликогенфосфорилазы

Класс:
Гидролазы;
Гликозилазы;
Гликозидазы, т.е. ферменты, гидролизующие O- и S-гликозильные соединения

Sysname:
декстрин-6-альфа-глюкогидролаза с ограничением гликогенфосфорилазы

Реакция (IUBMB):
Гидролиз (1-> 6) -альфа-D-глюкозидных разветвленных связей в декстрине, ограничивающем гликогенфосфорилазу

Реакция (KEGG):
(другой) R02109 R06158 (G)

Комментарий:
Этот фермент гидролизует незамещенную глюкозную единицу, связанную альфа-связью (1-> 6) с альфа (1-> 4) цепью глюкозы.
Активность фермента амило декстрина, обнаруженная у млекопитающих и дрожжей, проявляется в полипептидной цепи, содержащей два активных центра.
Другая активность амило-декстрина аналогична активности EC 2.4.1.25 (4-альфа-глюканотрансфераза), которая действует на цепи декстрина, ограничивающие гликогенфосфорилазу, обнажая отдельные остатки глюкозы, которые затем могут гидролизоваться благодаря активности 6-альфа-глюкозидазы.
Вместе эти две активности составляют систему разветвления гликогена.

История:
EC 3.2.1.33 создан в 1965 г., модифицирован в 2000 г.

Ортология:
K01196 фермент разветвления гликогена

Гены:
HSA: 178 (AGL)
PTR: 469392 (AGL)
ППС: 100970156 (AGL)
GGO: 101124513 (AGL)
PON: 100462408 (AGL)
NLE: 100607309 (AGL)
MCC: 710910 (AGL)
MCF: 102141897 (AGL)
CSAB: 103224377 (AGL)
CATY: 105590153 (AGL)
 

AGL - фермент, разветвляющий гликоген; Многофункциональный фермент, действующий как 1,4-альфа-D-глюкан: 1,4-альфа-D-глюкан, 4-альфа-D-гликозилтрансфераза и амило-1,6-глюкозидаза при расщеплении гликогена; Принадлежит к семейству ферментов, разветвляющих гликоген.

AGL - изоформа X1 фермента, разветвляющего гликоген; Получено путем автоматизированного компьютерного анализа с использованием метода прогнозирования генов: Gnomon.
Подтверждающие доказательства включают сходство с: 10 белками и 100% покрытие аннотированного геномного признака выравниванием RNAseq.

Фермент, который катализирует гидролиз гликогена в определенных точках разветвления в его цепях остатков глюкозы; фермент дебранчер.

Фосфорилаза и амило-1,6-глюкозидаза катализируют обратимую реакцию глюкозо-1-фосфата с гликогеном.
Ткани груди изобилуют обоими ферментами, в отличие от апокринных потовых желез, у которых их нет.
Амило-декстрин предполагает, что эти две ткани обладают совершенно разной метаболической активностью, хотя ткань груди считается модифицированной апокринной потовой железой.

Амило-альфа-1,6-глюкозидаза (AGL, EC 3.2.1.33) является одним из каталитических сайтов фермента, расщепляющего ответвления гликогена, который кодируется геном AGL.
Другой каталитической активностью амило-декстрина является 4-альфа-глюканотрансфераза (EC 2.4.1.25).
Эти ферменты участвуют в деградации гликогена.
Мутации в гене AGL связаны с болезнью накопления гликогена.

Ферменты разветвления гликогена: амило-1,6-глюкозидаза (I) и олиго-1,4 → 1,4-глюкантрансфераза (II):
Краткое содержание издателя В этой главе описываются специфические олигосахаридные субстраты для отдельного измерения каждой ферментативной активности (I и II).
С использованием этих субстратов продемонстрирована амилодекстриновая природа реакции, катализируемой II.
Ферменты I и II действуют вместе с фосфорилазой, вызывая полное разложение гликогена до глюкозо-1-фосфата и глюкозы.
Амило-1,6-глюкозидаза, по-видимому, действует непосредственно на полисахаридный предельный декстрин, образуя глюкозу из его крайних точек ветвления.
Отдельная активность амило-1,6-глюкозидазы (I) достоверно измеряется только в том случае, если используемый субстрат представляет собой разветвленный олигосахарид с общими структурными особенностями B 5.
Предельный декстрин (LD) гликогена может не быть специфическим субстратом для (I), поскольку количество открытых остатков глюкозы в точке разветвления в LD точно не известно. Начальная скорость образования глюкозы амило-декстрином из LD может зависеть только от действия (I) и не зависеть от предшествующего действия (II).
Ферментативная активность амило-декстрина олиго-1,4-1,4-глюкантрансферазы (II) заключается в переносе концевых мальтозильных и, в большей степени, мальтотриозильных остатков с α-1,4-1-звеньев одной цепи на α-l. Инк в другом.
Используемые реагенты, процедура и этапы очистки также описаны в этой главе.

Ген AGL предоставляет инструкции по выработке фермента, расщепляющего ответвления гликогена. Этот фермент участвует в расщеплении сложного сахара, называемого гликогеном, который является основным источником запасенной энергии в организме. Гликоген состоит из нескольких молекул простого сахара, называемого глюкозой. Некоторые молекулы глюкозы связаны между собой по прямой линии, а другие разветвляются и образуют боковые цепи. Фермент разветвления гликогена участвует в расщеплении этих боковых цепей. Разветвленная структура гликогена делает его более компактным для хранения и позволяет легче разрушаться, когда он необходим в качестве топлива.

Ген амило декстрина AGL предоставляет инструкции для создания нескольких различных версий (изоформ) фермента, разветвляющего гликоген.
Эти изоформы различаются по размеру и активны (экспрессируются) в разных тканях.

Было обнаружено, что около 100 мутаций в гене AGL вызывают болезнь накопления гликогена типа III (также называемую GSDIII или болезнью Кори). Большинство этих мутаций приводят к преждевременному стоп-сигналу в инструкциях по созданию фермента, расщепляющего ветвь гликогена, что приводит к нефункциональному ферменту.
В результате боковые цепи молекул гликогена не могут быть удалены, а аномальные, частично разрушенные молекулы гликогена хранятся в клетках. Накопление аномального гликогена повреждает органы и ткани по всему телу, особенно печень и мышцы, что приводит к появлению признаков и симптомов GSDIII.

Мутации в гене AGL могут влиять на разные изоформы фермента в зависимости от того, где мутации расположены в гене.
Например, мутации, которые происходят в части гена AGL, называемой экзоном 3, влияют на изоформу, которая в первую очередь экспрессируется в печени.
Эти мутации почти всегда приводят к GSD типа IIIb, который характеризуется проблемами с печенью.

Синонимы: активность амило-1,6-глюкозидазы

Определение: Катализ гидролиза (1-> 6) -альфа-D-глюкозидных разветвленных связей в декстрине, ограничивающем гликогенфосфорилазу.
Лимитный декстрин - это сильно разветвленное ядро, которое остается после исчерпывающей обработки гликогена гликогенфосфорилазой.
Амилодекстрин образуется, потому что эти ферменты не могут гидролизовать имеющиеся (1-> 6) гликозидные связи.

Родительские классы:
GO: 0004133 - активность фермента, разветвляющего гликоген,
GO: 0090599 - активность альфа-глюкозидазы

Срок действия:
предельная декстрин α-1,6-глюкогидролаза (glgX) По данным эксперимента,
фермент разветвления гликогена (AGL)

Анализ активности разветвления гликогена путем измерения высвобождения глюкозы из декстрина предельного уровня фосфорилазы (PLD) первоначально использовался для анализа активности фермента в мышечной ткани и ткани печени.
Результаты корректируют на присутствие неспецифических глюкозидаз путем вычитания активности, полученной с гликогеном в качестве субстрата.
Когда анализы проводят на мышцах или печени, активность гликогена очень низкая, и ее точный характер не имеет практического значения.
Широкое распространение амило-декстрина в клетках крови и фибробластах, в которых активность гликогена значительна, побудило исследовать очевидные кинетические константы этой реакции.
В печени и мышцах кажущийся Km для PLD колебался в пределах 0,5–2,0 мг / мл, тогда как для гликогена он был на порядок ниже.
Vmax с гликогеном в качестве субстрата не превышал 20% от такового с PLD. В лейкоцитах и ​​тромбоцитах Km для гликогена был выше, чем для PLD (0,1 и 0,5 мг / мл для PLD, 0,4 и 0,8 мг / мл для гликогена, в тромбоцитах и ​​лейкоцитах, соответственно), а Vmax для PLD превышал таковой для гликогена на 80%. В фибробластах Km как для PLD, так и для гликогена составляла 1,5–3 мг / мл, а различия в Vmax были небольшими.
Эти результаты показывают, что концентрацию субстрата следует варьировать в соответствии с кинетическими константами каждого типа клеток, и указывают на важность различения (низкой?) Активности фермента разветвления в отношении гликогена и неспецифического гидролиза.

Общее описание
Мы стремимся предоставить вам более экологичные альтернативные продукты, которые соответствуют одному или нескольким из 12 принципов экологичной химии.
Продукт амило декстрин был улучшен для повышения энергоэффективности и предотвращения образования отходов при использовании в исследованиях гидролиза крахмала.
Подробнее читайте в статье в биофайлах.

заявка
α-глюкозидаза используется для определения α-амилазы и синтеза различных эфиров 1'-O-сахарозы и 1-O-фруктозы.
Амилодекстрин также использовали для измерения ингибирования гликозидазы.
Для определения α-амилазы и синтеза различных эфиров 1'-O-сахарозы и 1-O-фруктозы

Упаковка
100 штук в стеклянной бутылке
1000 штук в пластиковой бутылке
Продается на основе п-нитрофенил-α-D-глюкозидных единиц.

Биохим / физиол Действия
α-глюкозидаза гидролизует углеводы, воздействуя на 1,4-α связи. Ингибирование α-глюкозидазы является важной целью при лечении инсулиннезависимого сахарного диабета.
Гидролиз концевых невосстанавливающих 1 → 4-связанных остатков D-глюкозы с высвобождением D-глюкозы.

Определение единицы
Одна единица высвобождает 1,0 мкмоль D-глюкозы из п-нитрофенил-α-D-глюкозида в минуту при pH 6,8 при 37 ° C.

Примечание к анализу
Белок определяется биуретом.

Константу сродства амило-1,6-глюкозидазы к глюкозе определяли в гемолизированных эритроцитах, полученных от вероятных гетерозиготных носителей болезни накопления гликогена III типа, а также от нормальных людей с высокими и низкими значениями фермента.
Во всех случаях был продемонстрирован общий Km, что указывает на то, что снижение активности фермента может быть вызвано снижением продукции нормального фермента (возможно, одновременно с неактивной модификацией фермента) или присутствием неконкурентных ингибиторов.
В этом исследовании не было получено никаких доказательств структурных модификаций фермента в нормальной популяции.

Номер CAS: 9001-42-7
Номер комиссии по ферментам: 3.2.1.20 (BRENDA, IUBMB)
Номер ЕС: 232-604-7
Номер в леях: MFCD00081321
НАКРЫ: NA.54

Гликоген Debranching Enzyme System "- это дескриптор в тезаурусе контролируемого словаря Национальной медицинской библиотеки, MeSH (Medical Subject Headings).
Дескрипторы организованы в иерархическую структуру, что позволяет выполнять поиск на различных уровнях специфичности.

1,4-альфа-D-глюкан-1,4-альфа-D-глюкан 4-альфа-D-глюкозилтрансфераза / декстрин 6 альфа-D-глюканогидролаза.
Ферментная система амило-декстрина, обладающая активностью как 4-альфа-глюканотрансферазы (EC 2.4.1.25), так и амило-1,6-глюкозидазы (EC 3.2.1.33).
Амило-декстрин трансфераза переводит сегмент 1,4-альфа-D-глюкана в новое 4-положение в акцепторе, которым может быть глюкоза или другой 1,4-альфа-D-глюкан.
Амилодекстрин глюкозидаза катализирует эндогидролиз 1,6-альфа-D-глюкозидных связей в точках разветвления цепей 1,4-связанных остатков альфа-D-глюкозы.
Активность амило-1,6-глюкозидазы недостаточна при болезни накопления гликогена типа III.
Амило-1,6-глюкозидаза, фермент разветвления (EC 3.2.1.33), эндоглюкозидаза, которая расщепляет 1 → 6-гликозидные связи в точках ветвления гликогена и амилопектина.
У млекопитающих и дрожжей он связан с гликозилтрансферазой, которая сначала удаляет все остатки глюкозы выше связи 1 → 6.
Комплекс, обнаруженный в мышцах (M r 237 кДа), состоит из двух субъединиц M r 130 кДа, в то время как комплекс, обнаруженный в дрожжах (M r 210 кДа), состоит из трех субъединиц M r 120 кДа, 85 кДа и 70 кДа.

Локализация активности фосфорилазы и амило-1,6-глюкозидазы изучалась на хирургических образцах кожи человека на ладони, подошве, подмышечной впадине, наружном слуховом проходе и других репрезентативных областях тела.
За некоторыми исключениями, эти ферменты находятся в клетках, которые, как известно, обычно содержат гликоген.
Эпидермис амило-декстрина демонстрирует некоторую изменчивость, но амило-1,6-глюкозидаза обычно присутствует в шиповидном слое, тогда как фосфорилаза обнаруживается как в базальном, так и в шиповатом слое.
Относительное количество ферментов зависит от толщины эпидермиса и возраста донора.
Растущие волосяные фолликулы содержат много фосфорилазы и амило-1,6-глюкозидазы во внешних корневых оболочках, в то время как покоящиеся фолликулы содержат только фосфорилазу.
Короткая часть эпидермального протока эккриновых потовых желез не обладает ферментативной активностью, но оставшаяся часть протока и секреторная часть железы богаче фосфорилазой, чем любая другая структура кожи.
Апокриновые потовые железы с амило-декстрином не имеют ни одного фермента в секреторных спиралях, но проток этих желез богат фосфорилазой.
Сальные железы содержат оба фермента, но фосфорилаза больше сконцентрирована в периферических клетках железы.
Ни центры желез, ни кожный жир не содержат ни одного фермента.

Представлено семь случаев гликогеноза III типа (дефицит амило-1,6-глюкозидазы) в двух, вероятно, родственных семьях с Фарерских островов.
Группа пациентов состояла из двух пар братьев и сестер.
В общей сложности были получены истории болезни 78 членов двух семей и проведены клинические обследования, анализ активности амило-1,6-глюкозидазы в эритроцитах и ​​лейкоцитах, определение групп эритроцитов, сыворотки и ферментов, а также типов HL-A. выполненный.
Помимо амило декстрина, все пациенты подвергались исследованиям функции печени.
Распределение пациентов по этим семьям подтверждает предположение об аутосомно-рецессивном наследовании.
Гетерозиготы нельзя было достоверно диагностировать с помощью применяемых методов анализа активности ферментов.
Заболеваемость гликогенозом III типа с дефицитом амило-1,6-глюкозидазы оказалась высокой на Фарерских островах.

Общее описание
Мы стремимся предоставить вам более экологичные альтернативные продукты, которые соответствуют одному или нескольким из 12 принципов экологичной химии.
Этот продукт был улучшен для повышения энергоэффективности и предотвращения образования отходов при использовании в исследованиях гидролиза крахмала.
Подробнее читайте в статье в биофайлах.

заявка
α-глюкозидаза используется для определения α-амилазы и синтеза различных эфиров 1'-O-сахарозы и 1-O-фруктозы.
Амилодекстрин также исполь