ÜRÜNLER

AMİLODEKSTRİN

AMİLODEKSTRİN = amilo-1,6-glukozidaz

CAS No. : 9012-47-9
AB numarası : 3.2.1.33

Memelilerde ve mayalarda bulunan Amilodekstrin enzim aktivitesi, iki aktif merkez içeren bir polipeptit zincirindedir.
Amilodekstrinin diğer aktivitesi, 6-a-glukosidaz aktivitesinin daha sonra hidrolize edebileceği tekli glikoz kalıntılarını açığa çıkarmak için glikojen fosforilaz limit dekstrin zincirleri üzerinde hareket eden EC 2.4.1.25 (4-a-glukanotransferaz) ile benzerdir.
Birlikte, bu iki aktivite glikojen dallanma sistemini oluşturur.

Form: Sıvı veya liyofilize toz

Enzim Komisyon Numarası: EC 3.2.1.33

CAS No. : 9012-47-9

Depolama: +4 ºC'de kısa süreli olarak saklayınız.
Uzun süreli saklama için -20 ºC～-80 ºC'de saklayınız.

Eşanlamlılar: amilo-1,6-glukosidaz; dekstrin 6-a-D-glukosidaz; amilopektin 1,6-glukosidaz; dekstrin-1,6-glukosidaz; glikojen fosforilaz limit dekstrin α-1,6-glukohidrolaz

Reaksiyon: Glikojen fosforilaz limit dekstrindeki (1→6)-α-D-glukosidik dal bağlantılarının hidrolizi

Notlar: Bu ürün özel üretim gerektirir ve teslim süresi 5-9 hafta arasındadır.
Spesifikasyonlarınıza göre özel üretim yapabiliriz.

Amilopektinin β-amilaz ile hidrolizinin son ürünü; daha fazla hidroliz, dal noktalarına saldıran amilo-1,6-glukozidaz gerektirir.
İyot ile renk reaksiyonu ile tanımlanır (amilodekstrin maviye döner).
Karşılaştırın: akroodekstrin, eritrodekstrin.

İsim olarak dekstrin ve amiloz arasındaki fark, dekstrinin (karbonhidrat), nişastanın enzimatik hidrolizi ile üretilen, maltoz ve nişasta arasındaki karmaşıklıkta ara olan bir dizi glikoz polimerinden herhangi biri olmasıdır; ticari olarak yapıştırıcılar olarak kullanılırken, amiloz (karbonhidrat) nişastanın çözünür formudur (çözünmeyen form amilopektindir), bu doğrusal bir glikoz polimeridir.

ÜRÜN AÇIKLAMASI
Amilodekstrin ürünü, Bacillus subtilis'in daldırılmış fermantasyonu ve ardından saflaştırma ve formülasyon yoluyla üretilir.
Amilodekstrin, düşük pH'da çalışabilen, termal olarak kararlı bir dal ayırma enzimidir ve demleme, nişasta şekeri işleme, monosodyum glutamat ve alkol fermantasyonunda vb. yaygın olarak kullanılır.

MEKANİZMA
nişasta ve oligosakkaritlerdeki a-1,6-glukosidik bağlantıyı seçici olarak hidrolize edebilen ve böylece dallı nişastanın tam hidrolizini mümkün kılan bir izoamilaz türüdür.
Diğer enzimlerle (glukoamilaz, β-Amilaz) birlikte sakarifikasyonu hızlandırır ve glikoz veya maltoz verimini arttırır.

UYGULAMA TAVSİYESİ
Glikoz üretimi: Önerilen dozaj, sakarifikasyon adımında glukoamilaz ile birlikte bir ton kuru nişasta başına 0.35-0.6 L'dir.
Maltoz şurubu: Önerilen doz, bir ton kuru nişasta için 1-2 L'dir ve Fungal Alfa-Amilaz ile birlikte sakarifikasyon adımında kullanılabilir.
Bira fabrikasında: Önerilen dozaj, toplam ham madde ton başına 0,4-0,8 L enzim preparatıdır.
Amilodekstrin, amilopektinin parçalanması ve kuru bira üretimi için kullanılır.

Dozaj, her uygulamaya, hammadde özelliklerine, ürün beklentisine ve işleme parametrelerine göre optimize edilmelidir.
Amilodekstrin, teste uygun hacimle başlamak daha iyidir.

UYARILAR
Mikrobiyal enfeksiyonları ve enzimlerin bitimine kadar inaktivasyonunu önlemek için her kullanımdan sonra kapalı tutun.

Depolama: Kuru ve serin bir yerde kapalı olarak saklayın ve doğrudan güneş ışığından kaçının.
Ürünün performansını etkilemeyeceği için hafif çökelme kabul edilebilir.
Raf ömrü: Kuru ve serin yerde 12 ay.

Amilo-alfa-1,6-glukosidaz (EC 3.2.1.33, amilo-1,6-glukosidaz, dekstrin 6-alfa-D-glukosidaz, amilopektin 1,6-glukosidaz, dekstrin-1,6-glukosidaz, glikojen fosforilaz- limit dekstrin alfa-1,6-glukohidrolaz), sistematik adı glikojen fosforilaz-limit dekstrin 6-alfa-glukohidrolaz olan bir enzimdir.
Amilodekstrin enzimi aşağıdaki kimyasal reaksiyonu katalize eder

(1->6)-alfa-D-glukozidik dal bağlantılarının glikojende hidrolizi
Amilodekstrin enzimi, ikame edilmemiş (1->4)-bağlı bir glikoz zincirini hidrolize eder.

Amilodekstrin enzimi, bir alfa(1->6) bağı ile bir alfa(1->4) glikoz zincirine bağlı ikame edilmemiş bir glikoz birimini hidrolize eder.
Memelilerde ve mayalarda bulunan Amilodekstrin enzim aktivitesi, iki aktif merkez içeren bir polipeptit zincirindedir.
Amilodekstrinin diğer aktivitesi, 6-alfa-glukosidaz aktivitesinin daha sonra hidrolize edebileceği tek glikoz kalıntılarını açığa çıkarmak için glikojen fosforilaz limit dekstrin zincirleri üzerinde etki eden EC 2.4.1.25 (4-alfa-glukanotransferaz) ile benzerdir.
Birlikte, bu iki aktivite glikojen dallanma sistemini oluşturur.

Eş anlamlı
amilo-1,6-glukosidaz,
debrancher enzimi,
amilo-alfa-1,
6-glukozidaz,
debrancher proteini,
amilo-alfa-1,
6-glukozidaz aktivitesi,
amilo-1,
6-glukozidaz/4-alfa-glukanotransferaz,
dekstrin 6-glukohidrolaz,
amilo-1,
6-glukozidaz aktivitesi,
amilopektin 1,
6-glukozidaz aktivitesi,
dekstrin 6-alfa-D-glukozidaz aktivitesi,
dekstrin-1,6-glukozidaz aktivitesi,
glikojen fosforilaz limit dekstrin alfa-1,6-glukohidrolaz aktivitesi,
amilopektin 1,6-glukosidaz aktivitesi,
dekstrin-1,6-glukozidaz aktivitesi,
glikojen fosforilaz limitli dekstrin alfa-1,
6-glukohidrolaz aktivitesi

Amilo-1,6-glukozidaz eksikliği, 1:4/1:6 dal noktalarından sonra glikojenin parçalanamamasıyla sonuçlanır (dolayısıyla debrancher eksikliği olarak adlandırılır).
Bir şube noktası ortaya çıkmadan önce glikojen depolarının sadece yaklaşık %10'una erişilebilir.
Bir dal noktasına ulaşıldığında, glikojenoliz devam edemez ve hipoglisemi ortaya çıkar.
Yüksek laktat seviyeleri oluşmaz çünkü glikoliz bir laktat birikimi olmadan tamamen ilerleyebilir.
Karaciğerde glikojen birikimi, gelişme geriliği ile birlikte karaciğer enzimlerinde belirgin yükselmeler ile ilişkili masif hepatomegaliye neden olur.
Glukoneogenez etkili bir şekilde meydana gelebildiğinden, hipoglisemi GSD-Ia kadar şiddetli değildir ve sadece daha uzun süre aç kaldıktan sonra ortaya çıkar.
Karşı düzenleyici hormonların aşırı yüklenmesi söz konusu değildir ve bu nedenle lipoliz sürekli açılmaz ve hiperlipidemi bir özellik değildir.
Ketonüri, uzun süreli açlık ile ortaya çıkar.

Uzun vadeli komplikasyonlar arasında şiddetli kas güçsüzlüğü ve kas tutulumu olanlarda kardiyomiyopatiden ölüm sayılabilir.
Karaciğer sirozu oluşabilir ve bu da karaciğer yetmezliğine neden olabilir.

Gelişme geriliği ve masif hepatomegali olan çocuklarda Amilodekstrin tanısı şüphelidir.
GSD-Ia'lı hastalardan farklı olarak, GSD-III hastalarında AST ve ALT'de belirgin yükselme vardır.
Amilodekstrin, hipoglisemi ile birlikte laktat yükselmesi değildir ve toklukla glukagon stimülasyon testine yanıt olarak glikozda bir artış vardır, ancak aç glukagon stimülasyon testinde (6-8 saatlik açlıktan sonra) değildir.
Karaciğer biyopsisi veya beyaz kan hücrelerinde yapılan enzimatik çalışmalarla tanı konulabilir.
Karaciğer sorunlarına ek olarak, hastaların yaklaşık %33 ila %50'sinde kas güçsüzlüğü ve kardiyomiyopati ile sonuçlanan bir miyopati vardır.
Bu çocuklar, 3 veya 4 yaşından itibaren kreatin kinazda (CK) yükselmeler geliştirir.

Miyopatik olmayan formun tedavisi, sık beslenme ve sürekli nazogastrik glikoz beslemesi veya gece pişmemiş mısır nişastası tedavisi ile gece açlığından kaçınmaktır.
Miyopatisi olanlar için yüksek proteinli diyet, glukoneojenik substrat kaynağı olarak işlev görür ve şiddetli kas kaybını ve kardiyomiyopatiyi önleyebilir.

Amilo-1,6-glukozidaz aktivitesinin gelişimi, fetal sıçan karaciğerinde incelenmiştir.
Kontrol fetüslerinin aktivitesi 17.5. günde yüksektir, 17.5. günden 19.5. güne azalır ve sonraki günlerde yükselir.
Hipofizektomize fetüslerde aktivitedeki artış baskılanır ancak azalma olmaz.
Ayrıca anne adrenalektomili ise hipofizektomili fetüslerde azalma ve artış ortadan kalkar.
Büyüme hormonu verilmesi enzim aktivitesindeki azalmayı önlemede oldukça etkilidir ancak kortizol tedavisi bunu engellemez.
Amilodekstrin kontrastı, kortizol, sağlam fetüslerde aktivitede erken bir azalmaya neden olur.
Bu bulgular, fetal yaşam sırasında, amilo-1,6-glukozidaz aktivitesinin düzenlenmesinde iki hormonal düzenleme mekanizmasının rol oynadığını göstermektedir: büyüme hormonu bir indükleyici olarak hareket ederken, kortizol enzimik aktivite üzerinde baskılayıcı bir etkiye sahiptir.

Bu çalışmada, tip I RH ve tip II Prugniaud (Pru) suşlarının Aa16GL eksikliği olan parazitlerini kullanarak Toxoplasma gondii'nin biyolojisi ve enfektivitesinde amilo-alfa-1,6-glukosidazın (Aa16GL) rolünü karakterize ettik.
Aa16GL proteininin hücre altı lokalizasyonu, Aa16GL geni endojen lokusunun 3' ucuna 3 x HA etiketlenmesiyle karakterize edildi.
Eksprese edilen Aa16GL proteininin immün boyaması, bunun birkaç küçük sitoplazmik punktada bulunduğunu ortaya çıkardı.
ΔAa16GL mutantlarının plak tahlili, çıkış tahlili ve hücre içi replikasyon tahlili kullanılarak fonksiyonel karakterizasyonu, Aa16GL'den yoksun parazitlerin büyüme hızında hafif bir azalma sergilediğini, ancak fareler için öldürücü kaldığını gösterdi.
PruΔAa16GL takizoitleri, in vitro olarak bradizoitlere farklılaşma yeteneğini muhafaza etse de, farelerde kist oluşturma yeteneklerinde hafif bir azalma sergilediler.
Amilodekstrin bulguları, Aa16GL'nin yeni özelliklerini ortaya koyuyor ve T. gondii enfektivitesine aracılık etmede önemli bir rolü olmamasına rağmen, bu proteinin farelerde parazit kistlerinin oluşumunu etkileyebileceğini öne sürüyor.

Amilodekstrin geni, glikojen degradasyonunda rol oynayan glikojen debrancher enzimini kodlar.
Amilodekstrin enzimi, proteinin farklı bölgelerinde meydana gelen iki bağımsız katalitik aktiviteye sahiptir: 4-alfa-glukotransferaz aktivitesi ve amilo-1,6-glukosidaz aktivitesi.
Bu gendeki mutasyonlar, dokuya özgü alternatif eklemeye bağlı olabilen geniş bir enzimatik ve klinik değişkenlik yelpazesi ortaya çıkmasına rağmen, glikojen depo hastalığı ile ilişkilidir.
Farklı izoformları kodlayan alternatif olarak eklenmiş transkriptler tarif edilmiştir.

Glikojen dallanma enzimi (GDE), 4-alfa-glukanotransferaz ve amilo-alfa-1,6-glukosidaz olmak üzere iki enzimatik aktiviteye sahiptir. 4-alfa-glukanotransferaz aktivitesi ile fosforilaz limit dekstrinden oluşturulan 6-O-alfa-glukosil yapılarına sahip ürünler, amilo-alfa-1,6-glukosidaz aktivitesi ile glikoza hidrolize edilir.
Burada, (Glcalpha1-4)(m)(Glcalpha1) yapılarına sahip çeşitli 6-O-alfa-glukosil-piridilamino (PA)-maltooligosakkaritler kullanarak domuz karaciğeri GDE'sindeki amilo-alfa-1,6-glukosidazın aktif bölgesini araştırdık. -6)Glcalpha1-4(Glcalpha1-4)(n)GlcPA (GlcPA, 1-deoksi-1-[(2-piridil)amino]-D-glusitol kalıntısı).
Florojenik dekstrinler, kısmi asit hidrolizi yoluyla 6-O-alfa-glukosil-alfa-, beta- veya gama-siklodekstrin'den hazırlandı, ardından hidrolizatların indirgeyici uç kalıntılarının floresan etiketlenmesi ve jel filtrasyonu ve ters faz ile ayrılması HPLC.
Domuz karaciğeri GDE, Glcalpha1-4(Glcalpha1-6)Glcalpha1-4Glc yapısına sahip dekstrinleri glukoza ve karşılık gelen PA-maltooligosakkaritlere hidrolize ederken, diğer dekstrinler hidrolize edilmedi.
Amilodekstrin, substratlar, hidrolize edilecek izomaltosil parçasını sandviçleyen iki glukosil kalıntısına sahip olmalıdır.
Hidroliz hızı m arttıkça arttı ve m = 4'te maksimuma ulaştı. Oranlar n = 1 olduğunda en yüksekti, ancak n'deki değişikliklerle fazla değişmedi.
İncelenen dekstrinlerden Glcalpha1-4Glcalpha1-4Glcalpha1-4Glcalpha1-4(Glcalpha1-6)Glcalpha1-4Glcalpha1-4GlcPA (6(3)-O-alpha-glucosil-PA-maltoheptaose) en hızlı hidrolize edildi ve bu, amilo-alfa-1,6-glukozidaz aktif bölgesinde en iyisidir.
Amilodekstrinin, aktif sitenin 6(2)-O-alfa-glukosil-maltohekzaozu barındırması ve yedi glukosil kalıntısının aktif bölge ile etkileşimlerinin, alfa-1,6-glukozidik bağlantısının en hızlı hidrolizine izin vermesi muhtemeldir. izomaltosil kısmı.

Amilodekstrin enzimi, bir alfa(1->6) bağı ile bir alfa(1->4) glikoz zincirine bağlanan ikame edilmemiş bir glikoz birimini hidrolize eder.
Memelilerde ve Saccharomyces cerevisiae'de bulunan Amilodekstrin enzim aktivitesi, iki aktif merkez içeren bir polipeptit zincirindedir.
Amilodekstrinin diğer aktivitesi, 6-alfa-glukosidaz aktivitesinin daha sonra hidrolize edebileceği tekli glikoz kalıntılarını açığa çıkarmak için glikojen fosforilaz limit dekstrin zincirleri üzerinde hareket eden EC 2.4.1.25'inkine benzerdir.
Birlikte, bu iki aktivite glikojen dallanma sistemini oluşturur.

Eşanlamlılar: amilo-1,6-glukosidaz, dekstrin 6-a-D-glukosidaz, amilopektin 1,6-glukosidaz, dekstrin-1,6-glukosidaz, glikojen fosforilaz limit dekstrin α 1,6 glukohidrolaz

Sistematik İsim: glikojen fosforilaz limit dekstrin 6-α-glukohidrolaz

Birleştirme Bağlantıları: BRENDA:3.2.1.33, ENZYME:3.2.1.33, IUBMB-ExplorEnz:3.2.1.33

Reaksiyon:kısa dallı bir α-limit dekstrin + H2O → dalsız bir α-limit dekstrin + β-D-glikoz

Resmi Olmayan Reaksiyonlar: bir α-limit dekstrin + H2O → maltotetraoz + dalsız bir α-limit dekstrin

(1->6)-alfa-D-glukozidik dal bağlantılarının glikojen fosforilaz limit dekstrin hidrolizinin katalizi.
Limit dekstrin, glikojenin glikojen fosforilaz ile kapsamlı bir şekilde işlenmesinden sonra kalan çok dallı çekirdektir.
Amilodekstrin oluşur çünkü bu enzimler mevcut (1->6) glikozidik bağları hidrolize edemezler.

Biyomedikal uygulamalar için bir polimerin seçimi, genellikle yapısal ve boyut heterojenliği ile ilişkilendirilen çok çeşitli doğal ve sentetik polimerler göz önüne alındığında zorlu bir iştir.
Seçim sadece fizikokimyasal ve biyokimyasal özelliklere değil, aynı zamanda güvenliği sağlamak için zorunlu klinik öncesi testlere de bağlıdır.
Amilodekstrin, biyolojik olarak parçalanabilen polimerlerin büyük ölçüde mevcudiyetine rağmen, artan talep, yalnızca yeni malzemelerin geliştirilmesine değil, aynı zamanda mevcut malzemelerin performansının iyileştirilmesine olan ilgiyi beslemeye devam etmektedir. Doğal polimerler genellikle biyolojik olarak parçalanabilir ve birçoğu mükemmel biyouyumluluk sunar.
Amilodekstrin polimerleri, kapsüller, hidrojeller veya nanojeller (hidrojel nanopartiküller) gibi farklı formülasyonlar üretmek için manipüle edilebilir; bu, en son durumda yükleme kapasitesi, dolaşım süresi ve hedeflenen patolojik bölgelerde birikme yeteneği gibi özel gereksinimleri karşılar.
Nişasta, bitkilerde, tahıl tohumlarında (pirinç, mısır, buğday, arpa, sorgum ve diğerleri) en yaygın ve bol bulunan depo karbonhidratıdır ve en önemli kaynağı temsil eder, bunu yumrular (örneğin patates, tatlı patates, yam), kökler (örn. örneğin manyok, taro) ve fasulye ve bezelye tohumları.

Çoğu doğal nişasta, amiloz ve amilopektin adı verilen iki glikoz polimerinden oluşur.
Amiloz esas olarak a-1,4 glikosidik bağlarla mürekkeplenmiş a-D-glikopiranoz kalıntılarından oluşan doğrusal bir zincirdir.
Amilopektin molekülü, amiloz ile aynı yapıya sahiptir ancak ayrıca dallanma noktalarında α-1,6 glikozidik bağlantılar içerir.
Amilopektin kimyasal olarak glikojene (hayvanlarda, mantarlarda ve bakterilerde bir depolama bileşiği olarak biriken çözünür poliglukan) benzerdir ve ayrıca a-1,4 bağlantılı ve a-1,6 dallı zincirlerden oluşan bir glikoz polimeridir.
Bununla birlikte, glikojen, amilopektinden daha fazla dallıdır.
Çeşitli botanik kökenlerden gelen nişastalar, diğerleri arasında, amiloz içeriği, zincir uzunluğu dağılımı, moleküler ağırlık ve küme başına zincir sayısı bakımından biraz farklılık gösterir.
Ancak nişastaların genel moleküler özellikleri aşağı yukarı aynıdır, hepsi %10-20 amiloz ve %80-90 amilopektin içerir.
Son zamanlarda, birkaç inceleme nişastanın biyomedikal amaçlar için kullanıldığını bildirmiştir, bu nedenle bu girişte bu konuya değinmeyeceğiz.
Amilodekstrin girişi, bunun yerine nişasta türevinin biyomedikal uygulamalarına odaklanacaktır: dekstrin

Reaksiyon
(1right6)-alfa-D-glukozidik dal bağlantılarının glikojen fosforilaz limit dekstrinindeki hidrolizi
Yorumlar:
Amilodekstrin enzimi, bir α(1→6) bağı ile bir α(1→4) glikoz zincirine bağlı ikame edilmemiş bir glikoz birimini hidrolize eder.
Memelilerde ve mayalarda bulunan Amilodekstrin enzim aktivitesi, iki aktif madde içeren bir polipeptit zincirindedir.
Amilodekstrinin diğer aktivitesi, 6-a-glukosidaz aktivitesinin daha sonra hidrolize edebileceği tekli glikoz kalıntılarını açığa çıkarmak için glikojen fosforilaz limit dekstrin zincirleri üzerinde hareket eden EC 2.4.1.25 (4-a-glukanotransferaz) ile benzerdir. Birlikte, bu iki aktivite glikojen dallanma sistemini oluşturur.

Amilo-1,6-glukosidaz,4-a-glukanotransferaz (AGL) mutantlarının oluşumu.
(A) AGL mutantları, agresomlar oluşturur. Hücreler, 12 saat boyunca HA etiketli AGL yapıları ile transfekte edildi ve ardından 10 m M MG-132 dahil edildi.

EC 3.2.1.33;
diğer isim: dekstrin 6-α-d-glukosidaz; 1,4-bağlı α-d-glukoz kalıntılarının zincirlerinde dallanma noktalarında 1,6-α-d-glukozit bağlantılarının endohidrolizini katalize eden bir enzim.
İnsan enzimi ayrıca glikojen dallanma (4-α-glukanotransferaz) aktivitesine sahiptir.

Onaylı sembol : AGL
Onaylanmış ad. amilo-alfa-1, 6-glukosidaz, 4-alfa glukanotransferaz
Lokus tipi : protein ürünü olan gen
HGNC Kimliği :HGNC:321
Sembol durumu: Onaylandı
Önceki isimler : amilo-1, 6-glukosidaz, 4-alfa-glukanotransferaz
Takma ad sembolleri :GDE
Takma adlar: glikojen dallanma çözücü enzim, glikojen depo hastalığı tip III
Kromozomal konum : 1p21.2
Gen grupları : Glikozit hidrolazlar

AGL geni, yaklaşık 160 kD moleküler kütleye sahip büyük bir monomerik protein olan glikojen debrancher enzimini kodlar.
Enzimin 2 katalitik aktivitesi vardır: amilo-1,6-glukosidaz (EC 3.2.1.33) ve 4-alfa-glukanotransferaz.
2 aktivite, polipeptit zinciri üzerindeki ayrı katalitik sitelerde belirlenir ve birbirinden bağımsız olarak işlev görebilir.
Tam fonksiyon için hem aktiviteler hem de glikojen bağlanması gereklidir.

Normal kişilerin lökositlerinde amilo-1,6-glukosidaz veya dallanmayı gideren enzim bulunur.
Amilodekstrin aktivitesi, lökosit fosforilaz aktivitesinden 50-100 kat daha azdır.
Debranching enzim eksikliği nedeniyle glikojen depo hastalığı olan hastaların lökositlerinde amilo-1,6-glukosidaz bulunmaz.

Giriş : EC 3.2.1.33

İsim:
amilo-alfa-1,6-glukosidaz;
amilo-1,6-glukosidaz;
dekstrin 6-alfa-D-glukosidaz;
amilopektin 1,6-glukosidaz;
dekstrin-1,6-glukosidaz;
glikojen fosforilaz limit dekstrin alfa-1,6-glukohidrolaz

Sınıf:
hidrolazlar;
Glikosilazlar;
Glikozidazlar, yani O- ve S-glikosil bileşiklerini hidrolize eden enzimler

Sistem adı:
glikojen fosforilaz limit dekstrin 6-alfa-glukohidrolaz

Reaksiyon(IUBMB) :
(1->6)-alfa-D-glukozidik dal bağlantılarının glikojen fosforilaz limit dekstrin hidrolizi

Reaksiyon (KEGG):
(diğer) R02109 R06158(G)

Yorum Yap:
Bu enzim, bir alfa(1->6) bağı ile bir alfa(1->4) glikoz zincirine bağlanan ikame edilmemiş bir glikoz birimini hidrolize eder.
Memelilerde ve mayalarda bulunan Amilodekstrin enzim aktivitesi, iki aktif merkez içeren bir polipeptit zincirindedir.
Amilodekstrinin diğer aktivitesi, 6-alfa-glukosidaz aktivitesinin daha sonra hidrolize edebileceği tek glikoz kalıntılarını açığa çıkarmak için glikojen fosforilaz limit dekstrin zincirleri üzerinde etki eden EC 2.4.1.25 (4-alfa-glukanotransferaz) ile benzerdir.
Birlikte, bu iki aktivite glikojen dallanma sistemini oluşturur.

Tarih :
EC 3.2.1.33 1965'te oluşturuldu, 2000'de değiştirildi

Ortoloji:
K01196 glikojen dallanma çözücü enzim

genler:
HSA: 178(AGL)
PTR: 469392(AGL)
PPS: 100970156(AGL)
GGO: 101124513(AGL)
PON: 100462408(AGL)
NLE: 100607309(AGL)
MM: 710910(AGL)
MCF: 102141897(AGL)
CSAB: 103224377(AGL)
CATY: 105590153(AGL)

AGL - Glikojen dallanma çözücü enzim; Glikojen yıkımında 1,4-alfa-D-glukan:1,4-alfa-D-glukan 4-alfa-D-glikosiltransferaz ve amilo-1,6-glukosidaz olarak görev yapan çok işlevli enzim; Glikojen dallarını ayıran enzim ailesine aittir.

AGL - Glikojen dallanma çözücü enzim izoformu X1; Gen tahmin yöntemi kullanılarak otomatik hesaplamalı analizle türetilmiştir: Gnomon.
Destekleyici kanıtlar şunları içerir: 10 Protein ve açıklamalı genomik özelliğin RNAseq hizalamaları ile %100 kapsamı

Glikojen kalıntı zincirlerinde belirli dal noktalarında glikojenin hidrolizini katalize eden bir enzim; debrancher enzimi.

Fosforilaz ve amilo-1,6-glukosidaz, glikoz-1-fosfatın glikojene tersinir reaksiyonunu katalize eder.
Göğüs dokusu, hiç olmayan apokrin ter bezlerinin aksine, her iki enzimde de bol miktarda bulunur.
Amilodekstrin, meme dokusunun modifiye bir apokrin ter bezi olduğu düşünülse de, bu iki dokunun son derece farklı bir metabolik aktiviteye sahip olduğunu öne sürüyor.

Amilo-alfa-1,6-glukosidaz (AGL, EC 3.2.1.33), AGL geni tarafından kodlanan glikojen debrancher enziminin katalitik bölgelerinden biridir.
Amilodekstrin diğer katalitik aktivite ve 4-alfa-glukanotransferazdır (EC 2.4.1.25).
Bu enzimler glikojen yıkımında rol oynar.
AGL genindeki mutasyonlar, glikojen depo hastalığı ile ilişkilidir.

Glikojen dallarının ayrılmasının enzimleri: Amilo-1,6-glukosidaz (I) ve oligo-1,4→1,4-glukantransferaz (II):
Yayıncı Özeti Bu bölüm, her bir enzimatik aktivitenin (I ve II) ayrı ölçümü için spesifik oligosakarit substratlarını açıklar.
II tarafından katalize edilen reaksiyonun Amilodekstrin yapısı, bu substratlar kullanılarak gösterilmektedir.
Enzim I ve II, glikojenin glukoz 1-fosfat ve glukoza toplam bozunmasını sağlamak için fosforilaz ile hareket eder.
Amilo-l,6-glukozidaz, en dıştaki dal noktalarından glikoz oluşturmak için doğrudan bir polisakarit limit dekstrin üzerinde etki ediyor gibi görünmektedir.
Amilo-l,6-glukozidazın (I) ayrı aktivitesi, yalnızca kullanılan substrat, B5'in genel yapısal özelliklerine sahip dallı bir oligosakarit olduğunda kesin olarak ölçülür.
Glikojenin bir limit dekstrini (LD), LD'deki maruz kalan dal noktası glikoz kalıntılarının sayısı kesin olarak bilinmediğinden, (I) için spesifik bir substrat olmayabilir. Amilodekstrinin bir LD'den glukoz oluşumunun başlangıç hızı, yalnızca (I)'nin etkisine bağlı olabilir ve (II)'nin önceki etkisinden bağımsız olabilir.
Oligo-l,4 → 1,4-glukantransferazın (II) Amilodekstrin enzimatik aktivitesi, terminal maltosil ve daha büyük ölçüde maltotriosil kalıntılarının bir zincirdeki a-1,4-1 bağlantısından a-1'e transferinden oluşur. ,4-1 mürekkep diğerinde.
Kullanılan reaktifler, izlenen prosedür ve saflaştırmada yer alan adımlar da bu bölümde açıklanmaktadır.

AGL geni, glikojen dallanmayı gideren enzimi yapmak için talimatlar sağlar. Bu enzim, vücutta depolanan enerjinin ana kaynağı olan glikojen adı verilen karmaşık bir şekerin parçalanmasında rol oynar. Glikojen, glikoz adı verilen basit bir şekerin birkaç molekülünden oluşur. Bazı glikoz molekülleri düz bir çizgide birbirine bağlanırken, diğerleri dallara ayrılarak yan zincirler oluşturur. Glikojen dallanma enzimi bu yan zincirlerin parçalanmasında rol oynar. Glikojenin dallı yapısı, depolama için daha kompakt hale getirir ve yakıt gerektiğinde daha kolay parçalanmasını sağlar.

Amilodekstrin AGL geni, glikojen dallanmayı gideren enzimin birkaç farklı versiyonunun (izoformunun) yapılması için talimatlar sağlar.
Bu izoformlar boyuta göre değişir ve farklı dokularda aktiftir (ifade edilir).

AGL genindeki yaklaşık 100 mutasyonun, tip III glikojen depolama hastalığına (GSDIII veya Cori hastalığı olarak da adlandırılır) neden olduğu bulunmuştur. Bu mutasyonların çoğu, glikojen dallanmayı gideren enzimi yapmak için talimatlarda erken bir durma sinyaline yol açar ve bu da işlevsel olmayan bir enzimle sonuçlanır.
Sonuç olarak, glikojen moleküllerinin yan zincirleri ortadan kaldırılamaz ve anormal, kısmen parçalanmış glikojen molekülleri hücreler içinde depolanır. Anormal glikojen birikimi vücuttaki organ ve dokulara, özellikle karaciğer ve kaslara zarar vererek GSDIII'ün belirti ve semptomlarına yol açar.

AGL genindeki mutasyonlar, mutasyonların gende nerede bulunduğuna bağlı olarak enzimin farklı izoformlarını etkileyebilir.
Örneğin, AGL geninin ekson 3 adı verilen bir kısmında meydana gelen mutasyonlar, öncelikle karaciğerde ifade edilen izoformu etkiler.
Bu mutasyonlar hemen hemen her zaman karaciğer problemleri ile karakterize edilen GSD tip IIIb'ye yol açar.

Eşanlamlılar: amilo-1,6-glukozidaz aktivitesi

Tanım: Glikojen fosforilaz limit dekstrindeki (1->6)-alfa-D-glukosidik dal bağlantılarının hidrolizinin katalizi.
Limit dekstrin, glikojenin glikojen fosforilaz ile kapsamlı bir şekilde işlenmesinden sonra kalan çok dallı çekirdektir.
Amilodekstrin oluşur çünkü bu enzimler mevcut (1->6) glikozidik bağları hidrolize edemezler.

Ebeveyn Sınıfları:
GO:0004133 - glikojen dallarını ayıran enzim aktivitesi,
GO:0090599 - alfa-glukozidaz aktivitesi

Dönem Üyeleri:
limit dekstrin α-1,6-glukohidrolaz (glgX)Deneyden çıkarsanan,
glikojen dallanma çözücü enzim (AGL)

Fosforilaz limit dekstrinden (PLD) glikoz salınımının ölçülmesiyle glikojen dallanma aktivitesinin tahlili, başlangıçta kas ve karaciğer dokusundaki enzim aktivitesinin tahlili için kullanıldı.
Sonuçlar, substrat olarak glikojen ile elde edilen aktivitenin çıkarılmasıyla spesifik olmayan glukozidazların varlığı için düzeltilir.
Tahliller kas veya karaciğer üzerinde yapıldığında, glikojen ile elde edilen aktivite çok düşüktür ve kesin doğası pratik bir öneme sahip değildir.
Amilodekstrinin, glikojen üzerindeki aktivitenin önemli olduğu kan hücrelerinin ve fibroblastların yaygın kullanımı, bu reaksiyonun görünen kinetik sabitlerinin incelenmesine yol açmıştır.
Karaciğer ve kasta, PLD için görünen Km, 0.5-2.0 mg/ml arasında değişirken, glikojen için olan, büyüklük sırasına göre daha düşüktü.
Substrat olarak glikojen ile Vmax, PLD ile olanın %20'sini geçmedi. Lökositlerde ve trombositlerde, glikojen için Km, PLD'den daha yüksekti (sırasıyla, trombositler ve lökositlerde, PLD için 0.1 ve 0.5 mg/ml, glikojen için 0.4 ve 0.8 mg/ml) ve PLD için Vmax, glikojen için olanını şu kadar aştı: %80, Fibroblastlarda hem PLD hem de glikojen için Km 1.5-3 mg/ml idi ve Vmax'taki farklılıklar küçüktü.
Bu sonuçlar, substrat konsantrasyonunun her hücre tipinin kinetik sabitlerine göre değiştirilmesi gerektiğini ve dallanmayı gideren enzimin glikojen üzerindeki (düşük?) aktivitesi ile spesifik olmayan hidroliz arasında ayrım yapmanın önemine işaret eder.

Genel açıklama
Size Daha Yeşil Kimyanın 12 İlkesinden bir veya daha fazlasına uyan Daha Yeşil Alternatif Ürünler getirmeyi taahhüt ediyoruz.
Amilodekstrin ürünü, nişasta hidroliz araştırmalarında kullanıldığında enerji verimliliği ve atık önleme için geliştirilmiştir.
Daha fazla bilgi için biofiles'deki makaleye bakın.

Başvuru
a-glukozidaz, a-amilazın belirlenmesi ve çeşitli 1'-O-sukroz ve 1-O-fruktoz esterlerinin sentezi için kullanılır.
Amilodekstrin ayrıca glikosidaz inhibisyonunun ölçümünde kullanılmıştır.
α-amilaz tayini ve çeşitli 1′-O-sükroz ve 1-O-fruktoz esterlerinin sentezi için

Ambalajlama
100 adet cam şişede
poli şişede 1000 adet
p-nitrofenil a-D-glukozit birimleri temelinde satılır.

Biyokimya/fizyolojik Eylemler
α-glukozidaz, 1,4-α bağları üzerinde etki ederek karbonhidratları hidrolize eder. α-glukozidazın inhibisyonu, insüline bağımlı olmayan diabetes mellitusun yönetiminde önemli bir hedeftir.
Terminal, indirgeyici olmayan 1→4-bağlı D-glikoz kalıntılarının D-glukoz salınımı ile hidrolizi.

Birim Tanımı
Bir birim, pH 6.8'de 37 °C'de dakikada p-nitrofenil a-D-glukozitten 1.0 μmol D-glukoz serbest bırakacaktır.

Analiz Notu
Protein biüret tarafından belirlenir.

Amilo-1,6-glukozidazın glukoz için afinite sabiti, tip III glikojen depo hastalığı muhtemel heterozigot taşıyıcılarından ve enzimin yüksek ve düşük değerlerine sahip normal kişilerden elde edilen hemolize eritrositlerde belirlendi.
Tüm durumlarda ortak bir Km gösterildi, bu da azalan enzim aktivitesinin normal enzimin üretiminin azalmasından (muhtemelen aktif olmayan bir enzim modifikasyonu ile birlikte var olabilir) veya rekabetçi olmayan inhibitörlerin varlığından kaynaklanabileceğini gösterir.
Bu çalışmada normal bir popülasyonda enzimin yapısal modifikasyonları için hiçbir kanıt elde edilmemiştir.

CAS Numarası:9001-42-7
Enzim Komisyonu numarası: 3.2.1.20 (BRENDA, IUBMB)
EC Numarası:232-604-7
MDL numarası:MFCD00081321
NAKRLAR:NA.54

Glycogen Debranching Enzyme System", National Library of Medicine'nin kontrollü kelime hazinesi olan MeSH'de (Tıbbi Konu Başlıkları) bir tanımlayıcıdır.
Tanımlayıcılar, çeşitli özgünlük seviyelerinde arama yapılmasını sağlayan hiyerarşik bir yapıda düzenlenir.

1,4-alfa-D-Glukan-1,4-alfa-D-glukan 4-alfa-D-glukosiltransferaz/dekstrin 6 alfa-D-glukanohidrolaz.
Hem 4-alfa-glukanotransferaz (EC 2.4.1.25) hem de amilo-1,6-glukosidaz (EC 3.2.1.33) aktivitelerine sahip Amilodekstrin enzim sistemi.
Amilodekstrin a transferaz, bir 1,4-alfa-D-glukan segmentini, glikoz veya başka bir 1,4-alfa-D-glukan olabilen bir akseptördeki yeni bir 4-pozisyonuna aktarır.
Amilodekstrin ve glukozidaz 1,4-bağlı alfa-D-glukoz kalıntılarının zincirlerinde dallanma noktalarında 1,6-alfa-D-glukozit bağlarının endohidrolizini katalize eder.
Amilo-1,6-glukosidaz aktivitesi tip III glikojen depo hastalığında yetersizdir.
Amilo-1,6-glukosidaz , dallanmayı önleyici enzim (EC 3.2.1.33), glikojen ve amilopektinin dallanma noktalarında 1 → 6-glikosidik bağları ayıran bir endoglukozidaz.
Memelilerde ve mayalarda, önce 1 → 6 bağının üzerindeki tüm glikoz kalıntılarını ortadan kaldıran bir glikozil transferaz ile ilişkilidir.
Kasta bulunan kompleks ( M r 237 kDa), M r 130 kDa'nın iki alt biriminden oluşurken, mayada bulunan kompleks ( M r 210 kDa), M r 120 kDa, 85 kDa ve 70 kDa olmak üzere üç alt birimden oluşur.

Fosforilaz ve amilo-1,6-glukosidaz aktivitesinin lokalizasyonu, insan derisinin avuç içi, taban, aksilla, dış kulak yolu ve vücudun diğer temsili bölgelerinden alınan cerrahi örneklerinde incelenmiştir.
Birkaç istisna dışında, bu enzimler normal olarak glikojen içerdiği bilinen hücrelerde bulunur.
Amilodekstrin epidermisi bir miktar değişkenlik gösterir, ancak amilo-1,6-glukosidaz genellikle stratum spinosumda bulunurken, fosforilaz hem stratum bazale hem de stratum spinosumda bulunur.
Enzimlerin nispi miktarları, epidermisin kalınlığına ve vericinin yaşına göre değişir.
Büyüyen saç köklerinin dış kök kılıflarında bol miktarda fosforilaz ve amilo-1,6-glukozidaz bulunurken, kalan saç kökleri sadece fosforilaz içerir.
Ekrin ter bezlerinin epidermal kanalının kısa bir kısmı enzimatik aktiviteye sahip değildir, ancak kanalın geri kalanı ve bezin salgı kısmı, cildin diğer yapılarından daha fosforilaz açısından daha zengindir.
Amilodekstrin apokrin ter bezlerinin salgı bobinlerinde enzim yoktur, ancak bu bezlerin kanalı fosforilazdan zengindir.
Zaman yağ bezleri her iki enzimi de içerir, ancak fosforilaz bezin periferik hücrelerinde daha konsantredir.
Ne bezlerin merkezleri ne de sebum her iki enzimi de içermez.

Faroe Adaları'ndan muhtemelen ilişkili iki ailede yedi glikojenoz tip III (amilo-1, 6-glukozidaz eksikliği) vakası sunulmaktadır.
Hasta grubu iki çift kardeşten oluşuyordu.
İki aileden toplam 78 üyenin vaka öyküleri alınmış ve klinik muayeneler, eritrosit ve lökositlerde amilo-1, 6-glukozidaz aktivitesi analizleri, eritrosit, serum ve enzim gruplarının yanı sıra HL-A tiplerinin tayinleri yapılmıştır. gerçekleştirildi.
Amilodekstrin ilavesi, tüm hastalar karaciğer fonksiyon çalışmalarına tabi tutuldu.
Bu ailelerdeki hastaların dağılımı, otozomal çekinik kalıtım varsayımını desteklemektedir.
Heterozigotlar, kullanılan enzim aktivite analizi yöntemleriyle kesin olarak teşhis edilemedi.
Faroe Adaları'nda amilo-1,6-glukozidaz eksikliği ile birlikte glikojenoz tip III insidansı yüksek bulundu.

Genel açıklama
Size Daha Yeşil Kimyanın 12 İlkesinden bir veya daha fazlasına uyan Daha Yeşil Alternatif Ürünler getirmeyi taahhüt ediyoruz.
Bu ürün, nişasta hidroliz araştırmalarında kullanıldığında enerji verimliliği ve atık önleme için geliştirilmiştir.
Daha fazla bilgi için biofiles'deki makaleye bakın.

Ambalajlama
100 adet cam şişede
poli şişede 1000 adet
p-nitrofenil a-D-glukozit birimleri temelinde satılır.

Biyokimya/fizyolojik Eylemler
α-glukozidaz, 1,4-α bağları üzerinde etki ederek karbonhidratları hidrolize eder.
α-glukozidazın inhibisyonu, insüline bağımlı olmayan diabetes mellitusun yönetiminde önemli bir hedeftir.
Terminal, indirgeyici olmayan 1→4-bağlı D-glikoz kalıntılarının D-glukoz salınımı ile hidrolizi.

Birim Tanımı
Bir birim, pH 6.8'de 37 °C'de dakikada p-nitrofenil a-D-glukozitten 1.0 μmol D-glukoz serbest bırakacaktır.
Analiz Notu
Protein biüret tarafından belirlenir.

Amilo-1,6-glukosidazın (glikojen dallanmayı gideren enzim sisteminin bir parçası) eksik ekspresyonuna bağlı otozomal resesif bir metabolik bozukluk.
Hastalığın Amilodekstrin klinik seyri, glikojen depo hastalığı tip I'inkine benzer, ancak daha hafiftir.
Küçük çocuklarda görülen masif hepatomegali yaşla birlikte azalır ve bazen kaybolur.
Kısa dış dalları olan glikojen seviyeleri kas, karaciğer ve eritrositlerde yükselir.
Tip IIIa ve Tip IIIb alt grupları en yaygın olan altı alt grup tanımlanmıştır.

Glikojenoz Tip Iv olarak da adlandırılan Andersen hastalığı, glikojen sentezinin temel bir aracısı olan amilo-1:4,1:6-transglukosidaz enziminin yokluğundan kaynaklanan son derece nadir kalıtsal metabolik bozukluk.
Anormal bir glikojen formu olan amilopektin üretilir ve vücut dokularında, özellikle karaciğer ve kalpte birikir.
Etkilenen çocuklar doğumda normal görünürler ancak gelişemezler ve daha sonra kas tonusunu kaybederek uyuşuk hale gelirler.
Amilodekstrin karaciğer ve dalak genişler ve ölümden önce, genellikle üç yaşından önce, kalp yetmezliği veya yemek borusundan kanamanın neden olduğu ilerleyici karaciğer yetmezliği ortaya çıkar.
Karaciğer nakillerinin bozukluğun tedavisinde başarılı olduğu kanıtlanmıştır.
Bağışlanan karaciğerler genellikle anormal glikojen birikimlerini durdurmak için gerekli enzimleri yeterince üretebilir.
Andersen hastalığı, çoğu benzer enzim kusurunda olduğu gibi, otozomal çekinik bir özellik olarak bulaşır.

Tip III glikojenozun varlığını belgelemek ve onu tip I'den ayırt etmek için çeşitli fonksiyonel çalışmalar yapılmıştır.
Amilodekstrin moleküler kusuru, amilo-1,6-glukozidaz aktivitesindedir.
Amilodekstrin genel reaksiyonu, fosforilaz limit dekstrinden glikoz üretimini katalize eder.
Amilodekstrin kısmi reaksiyonları, transferaz ve glukozidaz, tek bir polipeptit zinciri üzerinde yer alıyor gibi görünmektedir.
Hepatomegali, hipoglisemi, geç miyopati, karaciğer ve kasta glikojen depolanması, yüksek transaminazlar ve kreatin fosfokinaz ve glikojen dallanmayı azaltan enzim amilo-1,6-glukosidazın yetersiz aktivitesi.
Amilo-1,6-glukozidaz aktivitesi, karaciğer ve kasta hemen hemen yoktu.
Hastalığın Amilodekstrin öyküsü, bozukluğun doğasının ve enzim kusurunun, indeks hasta üzerinde yapılan çalışmalarda ilk rapordan sonraki birkaç yıl içinde çalışılmış olması bakımından etkileyicidir.
Amilodekstrin enziminin bağımsız katalitik aktiviteleri, glukozidaz ve transferaz vardır.

Amilo-1,6-glukozidaz aktivitesinin Amilodekstrin gelişimi, fetal sıçan karaciğerinde incelenmiştir.
Kontrol fetüslerinin Amilodekstrin aktivitesi 17.5. günde yüksektir, 17.5. günden 19.5. güne azalır ve sonraki günlerde yükselir.
Hipofizektomize fetüslerde aktivitedeki artış baskılanır ancak azalma olmaz.
Ayrıca anne adrenalektomili ise hipofizektomili fetüslerde azalma ve artış ortadan kalkar.
Büyüme hormonu verilmesi enzim aktivitesindeki azalmayı önlemede oldukça etkilidir ancak kortizol tedavisi bunu engellemez.
Buna karşılık, kortizol, sağlam fetüslerde aktivitede erken bir azalmaya neden olur.
Bu bulgular, fetal yaşam sırasında, amilo-1,6-glukozidaz aktivitesinin düzenlenmesinde iki hormonal düzenleme mekanizmasının rol oynadığını göstermektedir: büyüme hormonu bir indükleyici olarak hareket ederken, kortizol enzimik aktivite üzerinde baskılayıcı bir etkiye sahiptir.

Açıklama: Homo sapiens amilo-alfa-1, 6-glukosidaz, 4-alfa-glukanotransferaz (AGL), transkript varyantı 1, mRNA. (RefSeq NM_000642'den)
RefSeq Özeti (NM_000642): Bu gen, glikojen degradasyonunda yer alan glikojen debrancher enzimini kodlar.
Bu enzim, proteinin farklı bölgelerinde meydana gelen iki bağımsız katalitik aktiviteye sahiptir: 4-alfa-glukotransferaz aktivitesi ve amilo-1,6-glukosidaz aktivitesi.
Bu gendeki mutasyonlar, dokuya özgü alternatif eklemeye bağlı olabilen geniş bir enzimatik ve klinik değişkenlik yelpazesi ortaya çıkmasına rağmen, glikojen depo hastalığı ile ilişkilidir.
Farklı izoformları kodlayan alternatif olarak eklenmiş transkriptler tarif edilmiştir.

Amilo-1,6-glukozidaz aktivitesinin eksikliği, tip III glikojenozlu bir hastadan alınan karaciğer ve cilt fibroblastlarında paralel olarak ifade edildi.
Kontrol karaciğeri ve kasının ham ekstraktlarında, amilo-1,6-glukozidaz (M.W. 164000) immünopresipitasyon ile tanımlandı; hastanın karaciğerinde çapraz reaksiyon gösteren materyal bulunmadı.
Etkilenen aileden kültürlenmiş deri fibroblastlarında amilo-1,6-glukozidaz aktivitesinin tahlili, mutant homozigot hücrelerde yüzde 10'dan daha az kontrol değeri ortaya çıkarırken, ebeveynlerden gelen hücrelerde aktivite kontrolün yüzde 40-60'ına düşürüldü. değer.
Kültürlenmiş amniyotik sıvı hücrelerindeki aktivite, kontrol fibroblastlarınınkine benzerdi.
Annenin sonraki hamileliği sırasında elde edilen kültürlenmiş amniyotik sıvı hücrelerinde, ölçülen normal amilo-1,6-glukozidaz aktivitesi, 20. gebelik haftasından önce bu hamileliğin sonucunu doğru bir şekilde öngördü.

1 tanım
Dallanma enzimi, glikojenoliz sırasında glikojenin parçalanmasında rol oynayan bir enzimdir.

2 biyokimya
Dallanmayı gideren enzimin iki katalitik aktivitesi vardır ve 4-α-glukanotransferaz ve amilo-α-1,6-glukosidaz olarak işlev görür.

Glikojen fosforilaz, bir sonraki 1,6-glikosidik daldan önce glikoz-1-fosfatın 4 glikoz birimine kadar salınmasıyla doğrusal bir glikojen zincirini parçalar.
Dallanmayı kesen enzimin a (1,4) -> a (1,4) -glukan transferaz aktivitesi daha sonra kalan 4 glikoz biriminden bir trisakarit birimini başka bir zincire aktarır.
Bu, dallanma noktasını ortaya çıkarır.
Dallanmayı kesen enzimin amilo-a-1,6-glukozidaz aktivitesi, glikozu serbest bırakan 1,6-glikosidik bağı hidrolitik olarak ayırır.

3 patofizyoloji
Dallanmayı engelleyen enzimi kodlayan gendeki çeşitli mutasyonlar Forbes sendromunun nedenidir.
Bu glikojen depo hastalığında, amilo-α-1,6-glukozidaz aktivitesi azalır, bu da karaciğer, böbrekler ve miyokardda glikojen birikmesine yol açar.

Tanıtım
Glikojenoliz, glikojenin glikoz-1-fosfat ve glikojene parçalandığı biyokimyasal yoldur.
Amilodekstrin reaksiyonu hepatositlerde ve miyositlerde gerçekleşir.
Amilodekstrin işlemi iki anahtar enzimin regülasyonu altındadır: fosforilaz kinaz ve glikojen fosforilaz.

Kan şekeri, tüm insan vücudu için bir enerji kaynağıdır.
Açlık durumunda, normal kan glikoz seviyelerini korumak için karaciğer, glikojenoliz ve glukoneogenez yoluyla glikoz üretiminde merkezi bir rol oynar.

Glikojen, glikoz birimlerinden oluşan dallı bir polisakkarittir.
İnsanlarda, Amilodekstrin, glikozun başlıca depolama şeklidir.
İhtiyaç zamanlarında vücut, glikoz üretmek için glikojeni parçalar.

temel bilgiler
Glikojenoliz, glikoliz ile birlikte karbonhidrat metabolizmasında merkezi bir rol oynar.
Amilodekstrin, glikojen kullanımının ana yoludur.

Moleküler
Glikojen, D-glukoz kalıntılarından oluşan bir depolama polisakkaritidir. Glikoz kalıntıları, bağlantıların çoğunu temsil eden a-1,4 ve dal noktalarını oluşturan a-1,6 bağlantıları ile birleştirilir.
Birlikte moleküle dallanmış bir yapı verirler.
Yüksek düzeyde dallanmış yapının avantajları, artan çözünürlük ve daha büyük bir molekülü daha kısa bir alanda konsantre etme yeteneğidir.
İşlev
Karaciğer yeterli kan şekeri seviyelerini korumak için glikojeni parçalarken, kaslar kasılma için enerjiyi korumak için glikojeni parçalar.

Glikojen dallanma çözücü enzim, tek bir polipeptit zinciri üzerinde ayrı bölgelerde meydana gelen iki bağımsız katalitik aktiviteye sahip olduğu bilinen birkaç proteinden biridir.
Amilodekstrinin iki aktivitesi transferaz ve amilo-1,6-glukosidazdır.
Hem dallanma enzimi hem de fosforilaz enzimi, glikojenin tamamen parçalanması için gereklidir.

Katekolaminler ve glukokortikoidler gibi adrenal hormonlar hepatik glikojenolizi düzenler. Adenozin, adrenal bezlerden kortikosteron salgılanması yoluyla hepatik glikojenolizi uyarır.

Norepinefrine cAMP'ye bağlı bir mekanizma yoluyla yanıt vererek, glikojenoliz, hipoglisemi sırasında stabilitenin korunmasına katkıda bulunur.
Glikojenoliz, ATP, NADH ve laktat üretimi şeklinde enerji üretir.

Glikojenoliz, adenilat siklaz veya fosfolipaz C yolağının aracılık ettiği cAMP ve Ca+2'nin hücre içi artışının aracılık ettiği glukagon tarafından uyarılır.
Glukagon, GR2 reseptörleri aracılığıyla adenilat siklazı aktive eder.
Adenilat siklaz, ATP'ye bağlı fosforilasyon yoluyla glikojenoliz enzimlerini aktive eden PKA'yı aktive eden ATP'yi cAMP'ye dönüştürür.

mekanizma
Amilodekstrin glikojenolizin anahtar düzenleyici enzimleri, her ikisi de fosforilasyon ile aktive edilen fosforilaz kinaz ve glikojen fosforilazdır.
Bunlar ağırlıklı olarak karaciğer, kas ve beyinde ifade edilecektir.

Glikojenoliz süreci, adenil siklaz ve cAMP enziminin aktivitesi nedeniyle kasta başlar.
cAMP daha sonra fosforilaz kinaza bağlanır ve onu aktif formuna dönüştürür, bu da daha sonra fosforilaz b'yi fosforilaz a'ya dönüştürür, bu da sonunda glikojenin parçalanmasını katalize eder.

Amilodekstrin glikojen parçalanması işlemi, sitozolde veya lizozomlarda meydana gelebilir.
Sitozolde, glikojen fosforilaz enzimi, a-1,4 bağlarını parçalamak için inorganik fosfat kullanımıyla glikojen dallarının uçlarından glukoz-1-fosfat salınımını katalize eder.
Bundan sonra, glikoz-1-fosfat, glikoz-6-fosfata dönüşebilir.
Lizozomda, asit α-glukozidaz enzimi, otofajiye bağlı bir yolla lizozomal glikojeni bozar.
Amilodekstrinin, ikinci işlemin yenidoğan döneminde acil bir enerji kaynağı olarak hizmet ettiği bilinmektedir.

Fosforilaz enzimi bir dal noktasından sadece dört birim uzakta olana kadar bölünebildiğinden, glikojen fosforilaz dört glikoz kalıntısı uzaklıktaki bir dal noktasına ulaştığında, enzim glikojen dallarını ayıran enzim dallardan birini başka bir zincire aktarır ve yeni bir a- oluşturur. 1,4 bağ ve dal noktasında tek bir glikoz birimi bırakarak, daha sonra α-1,6-glukosidaz tarafından hidrolize edilerek serbest glikoz oluşturur.

Klinik Önem
Glikojen depo hastalığı tip 1A olarak da bilinen Von Gierke hastalığı, glikoz-6-fosfataz enziminin eksik olduğu ve glikojenin glikoza parçalanamamasına yol açan otozomal resesif bir hastalıktır.
Amilodekstrinin 100.000 canlı doğumda 1 görülme sıklığı vardır.
Amilodekstrin klinik prezentasyonu karakteristik olarak bir bebektir, genellikle üç ila altı aylıkken (başvuru yaşı değişken olmakla birlikte), sıklıkla hiperlipidemi, hiperürisemi ve laktik asidozun eşlik ettiği hipoglisemi ve hepatomegali ile kendini gösterir.
Bir enzim tahlili ve karaciğer biyopsisi tanıyı doğrular.
Amilodekstrin, uzun vadeli komplikasyonları önlemek için yeterli diyet tedavisi ile yönetilebilir.

Glikojen depo hastalığı tip II veya asit maltaz eksikliği olarak da bilinen Pompe hastalığı, asit alfa-glukosidazı kodlayan kromozom 17q25 üzerindeki GAA genindeki mutasyonlardan kaynaklanan ve çeşitli dokularda lizozomal glikojen birikimine yol açan otozomal resesif bir hastalıktır, ancak çoğunlukla kalp ve iskelet kaslarını etkiler.
Amilodekstrin klinik sunumu, spesifik mutasyona ve sonuçta ortaya çıkan kalıntı asit alfa-glukosidaz aktivitesi seviyesine bağlıdır.
Amilodekstrin, sunum zamanlamasına bağlı olarak sınıflandırılır: başlangıç yaşı ≤ 12 ay olan klasik infantil başlangıçlı Pompe hastalığı ve 12 aylıktan sonra herhangi bir zamanda ortaya çıkan geç başlangıçlı Pompe hastalığı.
Klasik tip karakteristik olarak hızlı ilerleyen hipertrofik kardiyomiyopati ve kas güçsüzlüğü, hipotoni ve solunum sıkıntısının eşlik ettiği sol ventrikül çıkış obstrüksiyonu gösterir.
Motor gelişimi gecikir.
Amilodekstrin ana ölüm nedeni, en sık olarak bir yaşından önce ortaya çıkan kalp ve solunum yetmezliğidir.
Amilodekstrin geç başlangıçlı tipte genellikle kardiyak tutulum yoktur; şiddetli zayıflığa ilerleyen ve sonunda tekerlekli sandalye gerektiren kas güçsüzlüğü ile kendini gösterir.
Diyaframın tutulumuna bağlı solunum yetmezliği sık görülen bir komplikasyondur.

Cori Hastalığı: ayrıca glikojen depo hastalığı tip III veya limit dekstrinoz olarak da bilinir, glikojen dallanmayı gideren enzimi (amilo-1,6-glukosidaz) kodlayan kromozom 1p21'de bulunan AGL genindeki bir mutasyonun neden olduğu genetik bir hastalıktır. glikojen yıkımından sorumlu anahtar enzimde yetersiz aktivite.
Karakteristik klinik prezentasyon hipoglisemi, hiperlipidemi, büyüme geriliği ve hepatomegalidir.
Amilodekstrin, hepatik ve kas tutulumu ile ortaya çıkan, miyopati ve kardiyomiyopati geliştirebilen tip IIIa ve öncelikle karaciğer hastalığı ile ortaya çıkan tip IIIb'ye ayrılabilir.

McArdle hastalığı: ayrıca glikojen depo hastalığı tip V veya miyofosforilaz eksikliği olarak da bilinir, glikojen fosforilaz aktivitesinin etkilendiği ve glikojenin parçalanamamasıyla sonuçlanan, iskelet kası metabolizmasının otozomal resesif doğuştan gelen bir hatasıdır.
Amilodekstrin, kas glikojen-fosforilazı (miyofosforilaz) kodlayan kromozom 11 üzerindeki PYGM genindeki anlamsız mutasyonlardan kaynaklanır.
Egzersiz sırasında kas glikojeninden türetilen glikoz bulunmadığından ve glikojen egzersizdeki birincil yakıt olduğundan, egzersiz intoleransı klinik senaryoyu karakterize eder.
Şiddetli egzersiz sıklıkla miyoglobinürinin eşlik ettiği kontraktürlere ve rabdomiyolize neden olur.

Norepinefrin gibi katekolaminler tarafından aktive edilen glikojenoliz, hafıza konsolidasyonuna dahil edilmiştir.
Araştırmacılar, kronik atrofiye bağlı Alzheimer hastalığının gelişmesinde önemli bir faktör olduğunu öne sürmüşlerdir.

Özet
İnsan diyeti, vücut tarafından enerji olarak depolanabilen 3 makro besin içerir: karbonhidratlar (esas olarak karaciğerde ve kasta bulunan doğal karbonhidrat polimeri glikojen olarak), protein (kas olarak, vücudun doğal protein kaynağı olarak) ve yağ organlar ve yağ dokusu).
Glikojen olarak depolanan enerjinin yeterince üretilemediği veya parçalanamadığı en az 13 glikojen depo hastalığı (GSD) alt tipi vardır.
Karaciğer GSD alt tipleri, kas semptomları olsun veya olmasın, açlık intoleransına (tip 0, Ia, Ib, III, VI, IX ve XI) veya karaciğer yetmezliğine (tip IV) neden olur.
Açlığın neden olduğu düşük kan şekeri konsantrasyonları, karaciğerin beyin gibi organlara sağladığı enerjiyi azaltır.

Amilodekstrin ketotik GSD alt tipleri 0, III, VI, IX ve XI, açlık ketotik hipoglisemi ile ilişkilidir.
Bu hastalarda glikojenin parçalanması (glikojenoliz) kusurludur.
Açlık intoleransı, hem glikojenoliz hem de karbonhidrat olmayan maddelerden glikoz üretiminin (glukoneogenez) bozulduğu GSD tip I hastalarına kıyasla nispeten hafif kabul edilir.

Amilodekstrin, bu bildirimin amacı, daha sonra glikojen depolama hastalığından muzdarip olduğu gösterilen bir zenci kızda bir hepatomegali vakasını sunmaktır.
Tekrarlanan glukagon tolerans testleri, galaktoz tolerans testi, mikroskobik doku incelemesi ve biyokimyasal doku analizi ile Amilodekstrin kesin tanısı konuldu.
Bu nedenle, Cori1 bu metabolik bozukluğu keşfettiği ve enzimatik kusurunu tanımladığı için bu, Cori hastalığı olarak da bilinen bir amilo-1.6-glukozidaz eksikliği vakası olarak sınıflandırıldı.

İnsanda KAS fosfofruktokinaz (PFK) eksikliği ilk olarak 1965 yılında Tauri ve diğerleri1 tarafından bir biyokimyasal araştırmada tanımlanmıştır. 1967'de Layzer ve diğerleri2 bu hastalığa sahip ikinci bir ailede ek biyokimyasal ve immünolojik çalışmalar bildirmiştir. Bu bozukluk, fosforilaz, amilo-1,6-glukosidaz (debrancher) ve amilo-1,4-glukosidaz (asit maltaz) eksikliklerine ek olarak dördüncü tip kas glikojenozu3 olarak kabul edilebilir.

Amilodekstrin PFK, fruktoz-6-fosfatın (F-6-P) fruktoz-1,6-difosfata (F-1,6-PP) dönüşümünü katalize eder; bu enzimin yokluğunda glikojen laktik aside parçalanamaz (Şekil 1).
Bu hastalığın klinik özellikleri kas fosforilaz eksikliği (McArdle hastalığı) ile aynıdır ve kas krampları, egzersiz intoleransı, iskemik çalışmayı takiben kontraktür ve miyoglobinüriyi içerir.